アミノ酸同士は,\ {- COOH}基と{- NH₂}基の間で脱水縮合して結合する. すると,\ アミド結合{- CO-NH -}をもつ物質が生じる.{アミノ酸同士のアミド結合をペプチド結合といい,\ ペプチド結合をもつ物質をペプチドという.} 脱水縮合 ジペプチド アミノ酸2分子が結合してできたペプチド. トリペプチド アミノ酸3分子が結合してできたペプチド. ポリペプチド 多数のアミノ酸分子が結合してできたペプチド. さて,\ グリシンとアラニンからなるペプチドの異性体について考える. グリシン1分子とアラニン1分子からなるジペプチドの異性体グリシルアラニン（Gly-Ala）アラニルグリシン（Ala-Gly） グリシンの{COOH}基とアラニンの{NH₂}基が脱水縮合するとグリシルアラニンができる. アラニンの{COOH}基とグリシンの{NH₂}基が脱水縮合するとアラニルグリシンができる. 不斉炭素原子{C}*}が1個あるから,\ それぞれ2種類の光学異性体が存在する. 結局,\ このジペプチドの異性体は,\ 構造異性体が2種類,\ 光学異性体を含めて4種類ある. ペプチドは,\ {N}末端({NH₂}の残った側)が左側,\ {C}末端({COOH}の残った側)が右側で書くことが多い. ペプチドの名称は,\ {N}末端から{C}末端への順で語尾を-ine}から-yl}に変えて呼ぶ. ここで示したように,\ Gly-AlaとAla-Gly}\ が同一物ではないことに注意. グリシン1分子とアラニン2分子からなるトリペプチドの異性体グリシルアラニルアラニン（Gly-Ala-Ala）アラニルグリシルアラニン（Ala-Gly-Ala）アラニルアラニルグリシン（Ala-Ala-Gly） 構造異性体が3種類あり,\ それぞれ2個の不斉炭素原子{C}*}をもつ. よって,\ それぞれ$2²=4$種類の光学異性体が存在する. 結局,\ このトリペプチドの異性体は,\ 構造異性体が3種類,\ 光学異性体を含めて12種類ある.まず,\ \text{\ce{Gly},\ \ce{Cys}*,\ \ce{Glu}*}\,の並べ方は3\kaizyou=6通りある. \\[.2zh]
注意すべきは,\ 酸性アミノ酸である\bm{グルタミン酸は\,\alpha\,位と\,\gamma\,位に2つの\ce{COOH}基をもつ}点である. \\[.2zh]
\bm{\alpha\,位と\,\gamma\,位のどちらの\ce{COOH}基がペプチド結合するかで構造の違いが生じる}(\,\rei\ \ [2]の\maru1と\maru3). \\[.2zh]
グルタミン酸が\ce{C}末端でないとき,\ \alpha\,位と\,\gamma\,位の違いを考慮する必要が生じる. \\[1zh]
さらに注意すべきは,\ \bm{グルタミン酸の2つの\ce{COOH}基が同時にペプチド結合する場合}である. \\[.2zh]
グルタミン酸が中央にあるとき,\ この場合を考慮する必要が生じる(\,[3]の\maru5\,(下図)と\maru6). \\[.2zh]
グリシンとシステインの\ce{NH2}\,基がペプチド結合し,\ トリペプチドの両端は\ce{C}末端となっている.
まず,\ 通常の\,\alpha\,位ではなく\bm{側鎖の\,\gamma\,位の\ce{COOH}基が縮合している}点が特徴的である. \\[.2zh]
また,\ 主に生物の細胞内に還元型(上構造式)として存在する. \\[.2zh]
細胞内に老化や癌をもたらす酸化性物質が生じると,\ \bm{還元性をもつ\ce{SH}基で還元して無害化する.} \\[.2zh]
\bm{自身は2分子の\ce{SH}基が酸化され,\ \ce{S-S}結合(ジスルフィド結合)した二量体(酸化型)となる.} \\[.2zh]
\ce{R-SH + HS-R -> R-S-S-R + 2H+ + 2e-}
